アクチンとミオシンの結合体。新鮮な筋肉のひき肉を、濃い塩化カリウム溶液で抽出し、注射器で水の中に押し出すとゼリー状の紐(ひも)ができる。これは天然のアクトミオシンであるが、これにATP(アデノシン三リン酸)を加えるときゅっと縮まる。すなわち、ATPアーゼ活性を示す。この現象は1942年ハンガリーのセント・ジェルジー(1947年アメリカに亡命)により発見され、「試験管内での筋収縮」とよばれ注目された。精製アクトミオシン系ではアクトミオシンATPアーゼ活性はカルシウムイオンの制御を受けないが、江橋節郎(えばしせつろう)(1922―2006)は、アクトミオシンにカルシウム感受性を与えるタンパク質を発見し(1963)、この因子がトロポミオシン‐トロポニン複合体であることを示した(1965)。この結果は、筋収縮の機構の解明に寄与した。
[飯島道子]
『日本物理学会編『生物物理のフロンティア――蛋白質 筋収縮 脳・神経』(1989・培風館)』▽『神谷律・丸山工作著『細胞の運動』(1992・培風館)』
精製した筋肉タンパク質のミオシンとアクチンの溶液を混合してできる複合体で,そのままではミオシンとアクチンが結合した状態にある.強い流動複屈折を示し,溶液の粘度は高く,電子顕微鏡像は枝分れした網状鏡像を示す.アクトミオシンのATPアーゼは,Ca2+ で活性化されるミオシンのATPアーゼとは異なり,Mg2+ で活性化される型で,ミオシンのATPアーゼに比べて活性もいちじるしく高い.ATP存在下ではミオシンとアクチンとが解離し,溶液の粘性は低下して流動複屈折も減少するが,ATPがATPアーゼにより消費されるとミオシンとアクチンは再結合する.このようなミオシンとアクチンとの結合,解離が筋原繊維のフィラメント間の相互作用の本質と考えられる.低イオン強度の溶液で,Mg2+ と低濃度のATPで短時間にタンパク質だけが凝集するような形の沈殿を生じるが,これを超沈殿という.このとき,ATPアーゼ活性はいちじるしく増大する.筋肉から直接抽出される天然アクトミオシンは,上記の合成アクトミオシンとほとんど同じ性質を示すが,少量のトロポニン,トロポミオシンを含むので,Ca2+ の影響がみられる.
出典 森北出版「化学辞典(第2版)」化学辞典 第2版について 情報
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