トランスグルタミナーゼ

デジタル大辞泉

トランスグルタミナーゼ（transglutaminase）

たんぱく質同士を結び付けるはたらきをもつ酵素。たんぱく質中の特定のグルタミン残基を介し、同種または異種のたんぱく質のリシン残基とのペプチド結合による架橋を促す触媒となる。

出典　小学館

化学辞典 第2版

トランスグルタミナーゼ
トランスグルタミナーゼ
transglutaminase

タンパク質を架橋する酵素．グルタミンとリシン残基の側鎖を共有結合(イソペプチド結合)でつなぐ．

　　-CH₂CH₂CONH₂(グルタミン側鎖) ＋

H₂N-CH₂CH₂CH₂CH₂-(リシン側鎖)　　

→ -CH₂CH₂CONH-CH₂CH₂CH₂CH₂- ＋ NH₃　　

動物由来の酵素は Ca^2＋ 要求性で，活性中心にシステインを有する．皮膚を丈夫にしたり(keratinocyte transglutaminase)，止血の際のフィブリン塊に強度をもたせる(血液凝固第因子)役割を果たしている．[CAS 80146-85-6]

出典　森北出版「化学辞典（第2版）」