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リボヌクレアーゼ リボヌクレアーゼ ribonuclease; RNase

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ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典の解説

リボヌクレアーゼ
リボヌクレアーゼ
ribonuclease; RNase

リボ核酸 RNAリボースとリン酸基間の結合を加水分解する酵素をいい,その基質特異性によって RNaseT2 ,RNaseI ,RNaseT1 などいくつかの種類がある。 RNaseT2高等植物の葉,糸状菌,細菌,動物組織などに広く分布。

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デジタル大辞泉の解説

リボヌクレアーゼ(ribonuclease)

RNA(リボ核酸)のヌクレオチド部分のエステル結合を加水分解する酵素。生物界に広く分布。RNアーゼ

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栄養・生化学辞典の解説

リボヌクレアーゼ

 RNアーゼと略す.リボ核酸(RNA)のホスホジエステル結合を加水分解する反応を触媒する酵素.ヌクレオチドを末端から一つずつ遊離するエキソヌクレアーゼとヌクレオチド鎖の内部の結合を切断するエンドヌクレアーゼがある.

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日本大百科全書(ニッポニカ)の解説

リボヌクレアーゼ
りぼぬくれあーぜ
ribonuclease

リボ核酸(RNA)の分子内リン酸ジエステル結合を切断する酵素で、RNアーゼ(RNase)と略記する。動植物から細菌、カビに至るまで広く分布する。代表的なものに、ウシの膵臓(すいぞう)RNアーゼA、江上不二夫(えがみふじお)らがタカジアスターゼ末から精製したRNアーゼT1がある。いずれも分子量1万強の比較的小さなタンパク質で、熱にきわめて安定である。そのアミノ酸配列、物理化学的性質、作用機序などが詳細に研究された。厳密な基質特異性を有するものが多く、RNアーゼAはピリミジンヌクレオチドに特異的であり、またRNアーゼT1はグアニル酸残基に特異的で、いずれもその3´‐リン酸体を切断末端に生ずる。反応は二段階よりなり、第一段階ではRNA鎖中の標的残基の3´‐リン酸と隣の残基の5´‐ヒドロキシ基との間の結合を切断し、2´位と3´位の間で環状リン酸エステルを中間体として生じる。続いて加水分解により3´‐リン酸末端を与えるが、生成物はモノおよびオリゴヌクレオチドで、無機リン酸は生じない。その厳密な特異性は、1965年ホリーらによるRNA配列決定の際の有力な武器となった。また、第一段階の反応は可逆的であるため、既知配列のオリゴヌクレオチドの合成にも利用される。
 RNアーゼの生理的意義については長い間不明とされていたが、近年、大腸菌をはじめとして一部の真核細胞においても、RNアーゼがRNA分子の高度にプログラムされた切断加工(プロセッシングあるいはスプライシング)に関与していることが明らかとなった。大腸菌では約10種のRNアーゼが確認されている。このうち、RNアーゼPとよばれるものは転移RNAのスプライシングに、またRNアーゼIやRNアーゼはリボソームRNAやメッセンジャーRNAなどのスプライシングに働いている。同じく大腸菌にはRNアーゼHとよばれる酵素があり、これは他のRNアーゼのように1本鎖のRNAを消化できず、DNAとのハイブリッド2本鎖を形成しているRNA鎖のみを切断する。その作用機構から、DNA複製過程におけるRNAプライマーの除去に関与しているとみられる。
 一方、RNアーゼPは単純タンパク質ではなく、分子量2万のタンパク質鎖と375残基のRNA鎖からなる複合酵素であり、驚くべきことに試験管内で解離したタンパク鎖、RNA鎖はともに単独でRNA分解活性を示す。同様の例が一部の真核細胞でもみいだされた。繊毛虫のテトラヒメナでは、35SリボソームRNA前駆分子中のイントロン配列(介在配列)がRNアーゼ活性を有し、自らをスプライスして除去する。1981年、チェックは、RNA分子自身が有するこのようなRNアーゼ活性を称してリボザイムRibozym, ribozymeと命名した。これは従来の「酵素とはタンパク質を基本構成成分とする生体触媒である」という生化学の基本概念を根底から覆すものとなった。[入江伸吉]

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世界大百科事典内のリボヌクレアーゼの言及

【核酸分解酵素】より

…核酸分解酵素の種類は合成酵素よりもはるかに多く,生命維持のために必要な,きわめて多様な役割を果たしている。 核酸分解酵素は,まず基質の種類(DNAかRNAか)によって大きくデオキシリボヌクレアーゼ(DNase)とリボヌクレアーゼ(RNase)に分けられる。また,核酸の切断される位置の塩基配列に高い特異性のあるもの(制限酵素),反対にほとんどないもの,また核酸分子の末端から順々に切断を行うもの(エキソヌクレアーゼ),中間を切断するもの(エンドヌクレアーゼ),あるいはまた二本鎖の核酸を切断するもの,一本鎖を特異的に切断するものなど,その切断の様式はさまざまである。…

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