キモシン（読み）きもしん（その他表記）chymosin

デジタル大辞泉

キモシン（chymosin）

たんぱく質分解酵素の一。子牛などの胃液中に存在し、乳汁中のカゼインを凝固する酵素。レンニン。

出典　小学館

日本大百科全書(ニッポニカ)

キモシン
きもしん
chymosin

アスパラギン酸プロテアーゼ（タンパク分解酵素）の一つ。以前はレンニンrenninとよばれていたが、腎臓(じんぞう)のプロテアーゼであるレニンreninと紛らわしいので、国際酵素委員会の勧告によりキモシンとよばれるようになった。若い反芻(はんすう)動物、ウシやヤギなどの胃液に含まれる。

　分子量4万0777で365残基のプロキモシンとして分泌され、ペプシンに似て酸性条件下で自己触媒的にアミノ酸42残基のプロペプチドをアミノ末端側から切り離し、アミノ酸323残基、分子量3万5652のキモシンとなる。この活性化は水素イオン濃度指数（pH）に依存しており、pH2では室温で5～10分であるが、pH5では2～3日かかる。牛乳を凝固させる凝乳作用があるため、古くからチーズやヨーグルトのレンネットの製造に利用されてきた。キモシンは乳タンパク質カゼインの一成分であるκ(カッパ)-カゼイン中のフェニルアラニンとメチオニンPhe105-Met106の間のペプチド結合を切断し、この疎水性の部分が分子の表面に露出するようになる。このため、ミセル（微小球）をつくっていたカルシウムカゼインがますます大きく凝集することによりヨーグルトとなる。プロキモシンのアミノ酸配列は1975年に明らかになった。ペプシノゲン（ペプシンの前駆体）によく似ており、365残基のうち204残基が一致している。

　ウシ‐キモシンの結晶構造は、アメリカ・メリーランド大学のギリランドGary L. Gilliland（1948―　）らが、1990年2.3オングストローム（Å）解像度で決定し、翌1991年、イギリス・ロンドン大学のニューマンM. Newmanらが2.2Å解像度で決定した。活性中心のくぼみcleftには基質であるタンパク質やペプチドの配列中四つのアミノ酸がくわえ込まれるサブサイトS4-S1（個々のアミノ酸が対応して結合する仮想的な部位。多くは5～6残基分）が想定されている。ここでタンパク質やペプチドが加水分解（切断）される。酵素の大きさは40×50×65Å。特異性はペプシンAに似て広いが、とくにチロシンのCO側を切断しやすい。さらに同年、人為的にバリンVal111からフェニルアラニンPheの変異をさせた酵素もつくられ、2.0Å解像度で三次元構造も明らかにされた。2003年にはバッファローのキモシンが報告された。分子量約3万5600で、少なくともN末端配列の8残基はウシのものと一致している。なお、現在はヨーグルトの製造には微生物の強力な酵素が使われている。

［野村晃司］

[参照項目] | アスパラギン酸 | カゼイン | 基質 | 酵素 | チロシン | フェニルアラニン | プロテアーゼ | ペプシン | ペプチド結合 | メチオニン | レンネット

出典　小学館　日本大百科全書(ニッポニカ)

栄養・生化学辞典

キモシン

　［EC3.4.23.4］．レンニンともいう．子牛の第四胃から得られる凝乳酵素．アスパラギン酸プロテアーゼの一種で，ペプシンに性質が似ている．乳のκカゼインに作用して，Ser-Phe(105) -Met-Alaの105番目のフェニルアラニンとそのカルボキシ末端側のメチオニンの間のペプチド結合を加水分解する．35.61kDa．

出典　朝倉書店

世界大百科事典（旧版）内のキモシンの言及

【レンネット】より

…チーズ製造の際の牛乳凝固や牛乳からのカゼイン製造に用いられる。レンニンは哺乳中の子牛の第四胃に特異的に分泌されるもので，タンパク質分解酵素の一種であり，キモシンchymosinとも呼ばれる。タンパク質分解力が弱い反面，凝乳力がひじょうに強いのが特徴で，そのためとくに凝乳酵素と呼ばれている。…

※「キモシン」について言及している用語解説の一部を掲載しています。

出典｜株式会社平凡社「世界大百科事典（旧版）」