日本大百科全書(ニッポニカ) 「トリプシン」の意味・わかりやすい解説
トリプシン
とりぷしん
trypsin
プロテアーゼ（タンパク分解酵素）の一つ。消化酵素の一つで高等動物の膵液(すいえき)中に存在する。1874年ドイツの生理学者キューネWilhelm Kühne（1837―1900）が命名した。膵臓で不活性の前駆体トリプシノゲンがつくられ、膵液中に分泌されて十二指腸に達し、ここでエンテロペプチダーゼあるいはトリプシン自身によって活性化され、トリプシンとなる。このとき、トリプシノゲンのN末端の6個のアミノ酸からなるペプチド（H2N-Val・Asp・Asp・Asp・Asp・Lys）が遊離される。トリプシンは小腸でタンパク質の消化に重要な役割を担っている。すなわち、ペプシンにより胃内で加水分解を受けてできたペプチドは、小腸において、さらにキモトリプシンとトリプシンによって加水分解され、小さなペプチドになる。このペプチドは、さらにカルボキシペプチダーゼ、アミノペプチダーゼ、ジペプチダーゼなどの作用で、最終的にはアミノ酸の混合物となって吸収される。
トリプシンは、ペプチド鎖の途中を加水分解するエンドペプチダーゼの一つで、基質特異性が高く、L‐アルギニンまたはL‐リジンのペプチド、エステルのカルボキシ基（カルボキシル基）側を加水分解する。最適pHは8付近である。pH2～3で安定で、そのまま冷所で数週間の保存が可能である。pH5以上では自己消化で失活し、カルシウムイオンで安定化される。重金属、ジイソプロピルフルオルリン酸（DFP）、トリプシン阻害剤によって阻害される。単純タンパク質からなり、ウシのトリプシンは分子量2万4000の1本鎖ポリペプチドで、等電点pH10.5のアルカリタンパク質である。223個のアミノ酸からなり、その配列順序はカナダの生化学者ウォルシュKenneth Andrew Walsh（1931― ）らによって1964年に決められた。
反応機構に関してはもっともよく研究されている酵素の一つで、活性中心にセリン残基を含むセリンプロテアーゼの一つである。ヒスチジン残基も活性中心に存在する。精製は、トリプシノゲンとしてウシの膵臓から酸抽出し、硫酸アンモニウムで分別してpH8で結晶化し、再結晶を繰り返して精製される。
なお、膵臓にはトリプシン阻害物質（インヒビター）も存在し、ウシでは56のアミノ酸からなる分子量6155のポリペプチドで、トリプシンを阻害するが、キモトリプシン、カリクレイン、ウロキナーゼは阻害しない。これは大麦などの穀類、大豆などの豆類、そのほかにも存在する。
［降旗千恵］