フィブリノゲン（読み）ふぃぶりのげん（その他表記）fibrinogen

デジタル大辞泉

フィブリノゲン（fibrinogen）

《「フィブリノーゲン」とも》血漿けっしょう中のたんぱく質の一。主に肝臓でつくられる。血液凝固の第一因子で、トロンビンによって限定的な分解を受け、フィブリンとなる。線維素原。

出典　小学館

日本大百科全書(ニッポニカ)

フィブリノゲン
ふぃぶりのげん
fibrinogen

血液凝固系の第Ⅰ因子。血漿タンパク質(けっしょうたんぱくしつ)の一つで、繊維素原（線維素原）ともいう。脊椎(せきつい)動物の血液凝固において中心的役割を果たしている。血中に約80％、血管外腔(がいくう)に約20％分布する。おもに肝臓でつくられ、ヒト血漿1リットル中に2～6グラム含まれる。妊娠、炎症、感染性疾患などで増加し、赤血球沈降速度（血沈）も上昇する。分子量は約34万で、そのうちの1万は糖鎖（グルコースなどの糖がいくつかつながったもの。糖鎖のついているタンパク質を糖タンパク質という）が占めるが、Bβ(ベータ)鎖とγ(ガンマ)鎖のみにあり、Aα(アルファ)鎖にはない。3種のポリペプチド鎖2本ずつからなり、フィブリノゲン1分子は(Aα・Bβ・γ)₂で表される。N末端のアミノ酸はAα鎖がアラニン、Bβ鎖はピロリドンカルボン酸、γ鎖はチロシンである。分子量はそれぞれ約6万5000、約5万5000、約4万7000で、全体で約33万4000である。分子の大きさは直径9ナノメートル（1ナノメートルは10億分の1メートル）、長さ45～46ナノメートルで、両端と中央部に節のある棒状を呈する。

　血管壁が傷つけられると血小板からトロンボキナーゼ（凝固因子Ⅹa）が遊離し、プロトロンビンをトロンビンへと活性化する。プロテアーゼの一種であるトロンビンによってフィブリノゲンはアルギニンArg16-グリシンGly17の部位で限定的な分解を受け、フィブリノペプチドAおよびBを遊離してフィブリンモノマー(αβγ)₂となる。ヒトのβ鎖はアミノ酸461残基で分子量5万2230、メチオニンを15残基含む。モノマー（単量体）は会合してポリマー（重合体）となり、さらにⅩⅢa因子であるトランスグルタミナーゼによって、γ鎖間にイソペプチド結合の架橋が施される。これにより、じょうぶな三次元の網目構造ができ、難溶性となり、血液凝固が完了する。

　なお、フィブリノゲンは1686年マルピーギにより発見され、1847年ウィルヒョウによって命名された。1879年スウェーデンの化学者ハマーステンOlof Hammarsten（1841―1932）が高純度のものを調製し、1979年に、イギリスのドゥーリトルRussell F. Doolittle（1931―　）らがヒト‐フィブリノゲンのα鎖のアミノ酸配列を決定した。さらに2001年、ようやくニワトリ‐フィブリノゲンの三次元構造が解像度2.7オングストローム（Å）で明らかになった。この時点では、全部が確定しているわけではないが、ヒト、ウシ、ニワトリ、ウナギの4種間で構造の違いはわずかであることが明らかになった。

［野村晃司］

[参照項目] | アミノ酸 | アラニン | ウィルヒョウ | 血液凝固 | 血漿タンパク質 | 血沈 | チロシン | トロンビン | プロテアーゼ | プロトロンビン | ポリペプチド | マルピーギ | メチオニン

出典　小学館　日本大百科全書(ニッポニカ)