プロトロンビン（読み）ぷろとろんびん（英語表記）prothrombin

日本大百科全書(ニッポニカ)

プロトロンビン
ぷろとろんびん
prothrombin

血漿タンパク質(けっしょうたんぱくしつ)の一つ。血液凝固の第Ⅱ因子で、トロンビンの前駆体。セリンプロテアーゼ（タンパク分解酵素）の一つである。肝臓でつくられ、電気泳動的にはα₂-グロブリン分画にあり、コーン分画Ⅲ-2に含まれる。なお、コーン分画法は、アメリカの物理化学者コーンEdwin Joseph Cohn（1892―1953）が確立した、いろいろな血漿タンパク質を分離する方法であるが、現在は使われていない。ヒト血漿1リットル中に0.15～0.2グラム含まれる。ビタミンK不足や肝障害で減少する。分子量約6万9000～7万2000で、1976年に581残基のアミノ酸配列が決定された。アミノ末端近くに4-またはγ(ガンマ)-カルボキシグルタミン酸が10個あり、カルシウムCa²⁺が結合しており、リン脂質二重層（細胞膜の基本構造体）での活性化促進反応に関与している。3個のアスパラギンには糖鎖（グルコースなどの糖がいくつかつながったもの）がついている。

　血液凝固の第二相において、第Ⅴ因子、リン脂質、カルシウムイオンの共存下で、活性化された第Ⅹ因子がプロトロンビン分子に作用してアミノ末端から273番目までのペプチドを切り離し、さらに322番目のアルギニンと323番目のロイシンの間のペプチド結合（Arg322-Leu323）を切って、分子量約3万7000のα-トロンビンとなる。N末端近くには約10残基の4-またはγ-カルボキシグルタミン酸があり、カルシウムイオンを結合している。トロンビンは第Ⅰ因子であるフィブリノゲン中のアルギニンとグリシンの間のペプチド結合を切断してフィブリノペプチドを遊離し、フィブリンへ変換する。

［野村晃司］

[参照項目] | アスパラギン | アミノ酸 | アルギニン | カルボキシ基 | グリシン | グルタミン酸 | グロブリン | 血液凝固 | 血漿タンパク質 | セリン | 電気泳動 | トロンビン | フィブリノゲン | フィブリン | プロテアーゼ | ペプチド結合 | リン脂質 | ロイシン

出典　小学館　日本大百科全書(ニッポニカ)

ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典

プロトロンビン
prothrombin

トロンボーゲンあるいはトロンビノーゲンともいう。酵素蛋白質の一種で，トロンビンの前段階にある非活性物質で，リン脂質によって活性化されトロンビンになる。血漿のβ-グロブリン分画中に存在し，肝臓で生成されるが，この際にビタミンKが必須である。

出典　ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典