翻訳|amylase
デンプンやグリコーゲンなど、グルコースを構成糖とする多糖(グルカン)を加水分解する酵素の総称。作用様式からα(アルファ)-アミラーゼ、β(ベータ)-アミラーゼ、グルコアミラーゼの3種に分類される。デンプンを唾液(だえき)とともに温めておくとヨードデンプン反応を示さなくなるのは、唾液中のアミラーゼ(プチアリン)の働きによる。唾液1リットル中には約0.4グラムのアミラーゼが含まれている。唾液や膵液(すいえき)中のアミラーゼはデンプンを加水分解してマルトースを生ずるので、消化作用に欠くことができない。アミラーゼは高等動物ばかりでなく、高等植物、カビ、細菌など自然界に広く分布している。コウジカビは培養液に多量のアミラーゼを分泌する。高峰譲吉はこれに着目してタカジアスターゼとよばれる消化剤をつくった。アミラーゼの日本薬局方名はジアスターゼである。これはおもに麦芽からつくられる。また、ある種のカビのアミラーゼは、デンプンをほとんど完全に加水分解してブドウ糖(グルコース)にしてしまうので、ブドウ糖の製造に利用されている。日本ではほとんどすべてこの方法によってブドウ糖が製造されている。
アミラーゼはもっとも古くから研究されてきた酵素の一つで、1811年にはコムギの抽出液がデンプンを分解するという報告がされており、1830年代に唾液や麦芽のアミラーゼが発見された。アミラーゼは他の酵素と同様にタンパク質であるが、膵液中にせよ、カビの培養液中にせよ、他の種類の多量のタンパク質と混じって存在しているので、アミラーゼだけを純粋に取り出す努力が長い間続けられた。1940年代から1950年代にかけてアセトンによる分別沈殿などが成功し、各種のアミラーゼを結晶として取り出すことができるようになった。
アミラーゼの結晶は小さく、肉眼では絹糸を粉にしたようにしか見えないが、顕微鏡で見ると、オオムギ麦芽からのβ-アミラーゼは四角形、ダイズのβ-アミラーゼは六方晶系と整った美しい結晶である。精製されたアミラーゼのタンパク質分子としての性質は詳しく調べられている。たとえば、唾液のアミラーゼは分子量が5万の球状の分子で、カルシウムイオンを含んでいる。このイオンを取り除くと、アミラーゼ活性が著しく弱くなってしまう。
[村松 喬]
デンプンやグリコーゲンなどのグルコース鎖を内側から不規則に切断する。したがって、反応の初期から多糖は急速に低分子化し、ヨードデンプン反応を示さなくなる。グルコース鎖は反応が進むにつれて次々と短くなり、反応終期にはマルトースが主成分となる。この酵素はグルコースのα-1・4-結合にだけ作用する。デンプン中のアミロースはα-1・4-結合しかもたないので、α-アミラーゼによって完全に分解される。しかし、デンプン中のアミロペクチンやグリコーゲンにはα-1・6-結合も含まれているので、α-アミラーゼによって分解されない部分が残る。これを限界デキストリンという。唾液や膵液のアミラーゼは、α-アミラーゼの典型である。なお、α-アミラーゼは麦芽、カビ、細菌などにも存在する。
[村松 喬]
デンプンやグリコーゲンなどのグルコース鎖を端から順番に加水分解してマルトースを生ずる酵素である。反応がかなり進んでも糖の長い鎖が残るので、ヨードデンプン反応が急速に消失することはない。α-アミラーゼと同様、α-1・6-結合には作用しない。サツマイモ、コムギ、ダイズ、麦芽などの高等植物に存在する。
[村松 喬]
アミログルコシダーゼともいう。デンプンやグリコーゲンなどのグルコース鎖を端から順番に加水分解してグルコースを遊離していく酵素である。α-1・6-結合にも作用する場合が多い。各種の糸状菌が培養液中に分泌する。
[村松 喬]
アミラーゼは動物、植物、微生物に広く分布している酵素で、食品製造における利用も盛んである。食品製造に利用される酵素の75%以上はアミラーゼである。α-アミラーゼは液化アミラーゼともいい、デンプンに作用してデキストリン、オリゴ糖を生成する酵素で、デンプン分解の主役をなすものである。唾液(だえき)、膵液(すいえき)、麦芽(ばくが)、糸状菌などに存在し、唾液中のものをプチアリン、膵液中のものをアミロプシンという。糸状菌のアミラーゼは食品工業において用いられる。β-アミラーゼはデンプン、グリコーゲン、デキストリンなどに作用して、α-1・4-結合のみを分解し、グルコース2個からなるマルトース(麦芽糖)を生成する酵素である。オオムギ、コムギ、ダイズ、サツマイモなどに多く存在し、糖化酵素ともよばれる。グルコアミラーゼはγ(ガンマ)-アミラーゼともいわれるが、β-アミラーゼと異なりグルコースを生成すること、糸状菌に多いことが特徴で、ブドウ糖製造に利用されている。
[宮崎基嘉]
基準値
40~130U/ℓ
(JSCC勧告法)
アミラーゼとは
膵臓から十二指腸に分泌され、栄養素のひとつである
とくに膵臓の異常を調べるための検査です。アルコールの飲み過ぎや脂肪のとりすぎなどで、膵細胞が破壊されると血液中に増加します。
膵炎で高値に
アミラーゼは、おもに
急性膵炎は激しい腹痛を伴い、血液中のアミラーゼをはじめとする膵酵素が基準値の10数倍の高値になります。
アルコールが原因の60~80%を占める慢性膵炎では、持続した腹痛(軽度の鈍痛)と、アミラーゼが2~3倍の高値になります。
膵臓がんでは、2~3倍の軽度の上昇が一般的ですが、がんに急性膵炎を合併すると、10数倍の高値になります。
アミラーゼは、血液中から尿中へ排泄されるため、血液中と同時に尿中アミラーゼを測定することも重要で、上昇の程度は血液中アミラーゼに比例し、急性膵炎では10数倍に、慢性膵炎や膵臓がんでは数倍になります。
流行性耳下腺炎(おたふくかぜ)でも上昇
アミラーゼは、唾液腺にも多く含まれているため、唾液腺の病気の疑いがあるときも調べます。
このアミラーゼ(S型)は、膵臓のアミラーゼ(P型)とは区別できます。ウイルスが耳下腺に感染して発症するおたふくかぜは、耳下腺のはれと痛みに加えてアミラーゼ(S型)が2~3倍の高値になります。
重症急性膵炎では2~3週間、繰り返し測定
血清を用いて、自動分析器で測定します。測定法により基準値が異なります。検査当日の飲食は普通にとってかまいません。
急性膵炎では、発病1~2日でアミラーゼの値が最高になり(10数倍の値)、その後、急激に低下して約1週間でほぼ基準値に戻ります。激しい腹痛があるので判別することができますが、ほかの血液中膵酵素の判定や腹部超音波(→参照)、腹部CT(→参照)で確定診断します。
重症急性膵炎や膵
持続する軽度の高値のときは、慢性膵炎や膵臓がんなどを考え、上記の検査のほかに逆行性膵胆管造影(→参照)、MR(MRCP→参照)、腫瘍マーカー(→参照)、PET-CT(→参照)の検査が行われます。
疑われるおもな病気などは
◆高値→膵疾患:急性膵炎、慢性膵炎、膵臓がん、膵嚢胞など
その他:流行性耳下腺炎、イレウス(腸閉塞)、卵巣腫瘍、肝炎、腎不全など
◆低値→慢性膵炎(膵機能荒廃期)など
医師が使う一般用語
「アミラーゼ」
出典 法研「四訂版 病院で受ける検査がわかる本」四訂版 病院で受ける検査がわかる本について 情報
可溶性デンプンやグリコーゲンなどを加水分解する酵素であり,その作用様式によってα-アミラーゼとβ-アミラーゼとに区別される。α-アミラーゼは動物の唾液(だえき)や膵液に含まれ,デンプンの消化に関与するほか,植物(麦芽,ワサビなど),微生物に広く分布する。α-1,4グルコシド結合を無差別に切断する。最終産物としてグルコースやマルトースが生成するか,あるいはアミロペクチンなどの枝分れ構造を含む部分,あるいはまたα-限界デキストリンとして未消化のままかなり残る。β-アミラーゼは主として高等植物(大麦,小麦など)に見いだされ,α-1,4グルカン鎖の末端から逐次マルトース単位を遊離する。ちなみにβ-アミラーゼは最適条件下では酵素1分子あたり1分間に約100万個のマルトースを遊離する。アミロースのように枝分れのないものは完全に消化するが,アミロペクチンやグリコーゲンのように枝分れのあるものではその直前で反応が停止する。なお,ジアスターゼという名前が以前デンプンの消化酵素として使用されていたが,現在ではこの名前は麦芽やコウジカビから調製された粗酵素標品すなわち各種の消化酵素の混合物に対して使われる。アミラーゼはジアスターゼの主成分である。
ヒトの血液,尿では一定レベルのアミラーゼ活性があるが,耳下腺炎,膵炎のときには活性値が上昇し,診断の大きな目安になる。唾液腺アミラーゼと膵アミラーゼとはアイソザイムであるので,別々に測定することも可能である。
執筆者:柳田 充弘+竹内 正
出典 株式会社平凡社「改訂新版 世界大百科事典」改訂新版 世界大百科事典について 情報
出典 ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典について 情報
ジアスターゼともいう.デンプンやグリコーゲンのα-1,4-グリコシド結合の加水分解反応を触媒する酵素の総称.α-アミラーゼ(EC 3.2.1.1),β-アミラーゼ(EC 3.2.1.2),γ-アミラーゼ(EC 3.2.1.3)がある.α-アミラーゼは唾液,膵液,微生物中に存在し,無差別にα-1,4-グリコシド結合を加水分解する.ヒト膵液より得られるこの酵素は分子量4.5×104.β-アミラーゼは高等植物,微生物に存在し,グルコース鎖の非還元末端より逐次マルトース単位でα-1,4グリコシド結合を切断する.サツマイモからのものは分子量1.52×105.γ-アミラーゼは,主として糸状菌より分泌され,デンプンの非還元末端よりグルコース単位で分解する.例外的に,グルコアミラーゼはα1-6結合も開裂する.[CAS 9000-92-4]
出典 森北出版「化学辞典(第2版)」化学辞典 第2版について 情報
出典 株式会社平凡社百科事典マイペディアについて 情報
…酵素は古来醸造食品の製造において,一部の工程を遂行するために利用されてきた。現在でもビールの醸造でデンプンの糖化に麦芽のアミラーゼが,またチーズの製造に際し乳タンパク質の凝固に子牛の胃液から作られたレンニンが使用されているが,これらがいつごろから始まったかは定かでなく,あるものは有史以前にさかのぼることができると考えられる。しかし,酵素の利用が醸造工業の補助的役割を脱し,独立した技術として認められるようになったのは20世紀中ごろ以降のことである。…
…この微絨毛間の間隙(かんげき)は幅0.1μmとひじょうにせまく,細菌その他の微生物のはいり込めない空間となっている。この微絨毛表面の細胞膜には構成タンパク質の一部として多糖類分解酵素(グルコアミラーゼ),各種の二糖類加水分解酵素,アミノペプチダーゼその他の酵素が存在している。糖質やペプチドの最終的な消化はここで行われ,この特殊な空間に出た最終消化産物は同じ細胞膜に備わった,濃度こう配に逆らって行われる強力な能動輸送によって,速やかに細胞内にとり込まれる。…
…また,切干しにしたり,葉を干して干葉(ひば)として米飯の増量材にするなど,日本人の食生活を多面的にささえてきた食品であった。成分上の特徴としては,根部に消化酵素アミラーゼ(ジアスターゼ)とビタミンCを多量に含有し,葉部にはカロチンが豊富である。このアミラーゼとビタミンCは熱に弱いので,ダイコンおろしなどにしての生食がよい。…
※「アミラーゼ」について言及している用語解説の一部を掲載しています。
出典|株式会社平凡社「世界大百科事典(旧版)」
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