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トロポミオシン tropomyosin

ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典の解説

トロポミオシン
tropomyosin

筋肉を構成する蛋白質の一つで,筋原繊維に含まれている蛋白質 (ミオシンとアクチン) のうち,アクチンのフィラメントの軸になっている。イギリスの K.ベイリーが発見し (1946) ,江橋節郎が生理的機能を解明した (65) 。筋収縮の口火となるトロポニンCはトロポミオシンに直接結合している。

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デジタル大辞泉の解説

トロポミオシン(tropomyosin)

横紋筋の収縮を制御する線維状たんぱく質
[補説]トロポニンと結合し、アクチンフィラメントに巻きついている。筋肉が弛緩しているときは、アクチンミオシンの結合部位をふさいでいる。筋肉に刺激が加わり、小胞体から放出されたカルシウムイオンがトロポニンと結合すると、トロポミオシンの構造が変化してフィラメントから一部が離れ、ミオシンとアクチンが結合できるようになり、筋収縮が起こる。

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栄養・生化学辞典の解説

トロポミオシン

 筋肉の調節タンパク質の一つ.細いフィラメントに存在する.分子量68k.

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世界大百科事典 第2版の解説

トロポミオシン【tropomyosin】

筋肉の構造タンパク質(図)。骨格筋をはじめとして平滑筋や無脊椎動物の筋肉にもひろく存在し,会合体を作りやすく容易に結晶化する。長さ40nmで分子量6万5000~7万の細長い棒状分子で,大部分がα‐ヘリックス構造の2本のポリペプチド鎖から成る。これらの鎖は疎水結合で互いにつながり,二重らせんを形成している。アクチン繊維の二重らせんの溝の部分にはまりこみ,筋肉の細いフィラメントを形成している。【宝谷 紘一】

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日本大百科全書(ニッポニカ)の解説

トロポミオシン
とろぽみおしん
tropomyosin

骨格筋にある調節タンパク質の一つ。トロポニンとともに骨格筋の収縮弛緩(しかん)を調節するタンパク質。イギリスの生化学者ベイリーKenneth Bailey(1909―63)が1946年に発見し、1948年に結晶化した。アミノ酸284残基、分子量約3万4000のサブユニット二つ、αα(アルファアルファ)またはαβ(アルファベータ)の構成で、分子量約6万8000で存在する。ほとんどがα-ヘリックス(ポリペプチド鎖がとりうる安定な螺旋(らせん)構造の一つ)の細い棒状の分子で、幅1.5~2ナノメートル(1ナノメートルは10億分の1メートル)、長さ40ナノメートルの大きさである。アクチンフィラメントのねじれた二重螺旋の溝に沿って1本ずつ結合し、その構造を安定化している。また、カルシウム受容タンパク質であるトロポニンと結合して、アクチンにカルシウム感受性を与え、アクチンとミオシンの結合を調節する。トロポニンとトロポミオシンの1対1の複合体は活性トロポミオシンとよばれ、これに7倍のアクチンが加わると細い筋フィラメントの組成になる。トロポニンはアクトミオシンATPアーゼ活性に、Ca2+感受性を与えるものとして江橋節郎(えばしせつろう)(1922―2006)・文子夫妻によって発見、単離された(1964)。分子量約7万5000のタンパク質でT、I、Cの三つのサブユニットからできている。なお、トロポとはギリシア語の変化、屈折を意味するトロポスからきた接頭語である。[野村晃司]
『新井健一編『水産動物筋肉タンパク質の比較生化学』(1989・恒星社厚生閣) ▽日本水産学会監修、西田清義編『魚貝類筋肉タンパク質――その構造と機能』(1999・恒星社厚生閣)』

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