トロポミオシン（読み）とろぽみおしん（英語表記）tropomyosin

日本大百科全書(ニッポニカ)

トロポミオシン
とろぽみおしん
tropomyosin

骨格筋にある調節タンパク質の一つ。トロポニンとともに骨格筋の収縮弛緩(しかん)を調節するタンパク質。イギリスの生化学者ベイリーKenneth Bailey（1909―1963）が1946年に発見し、1948年に結晶化した。アミノ酸284残基、分子量約3万4000のサブユニット二つ、αα(アルファアルファ)またはαβ(アルファベータ)の構成で、分子量約6万8000で存在する。ほとんどがα-ヘリックス（ポリペプチド鎖がとりうる安定な螺旋(らせん)構造の一つ）の細い棒状の分子で、幅1.5～2ナノメートル（1ナノメートルは10億分の1メートル）、長さ40ナノメートルの大きさである。アクチンフィラメントのねじれた二重螺旋の溝に沿って1本ずつ結合し、その構造を安定化している。また、カルシウム受容タンパク質であるトロポニンと結合して、アクチンにカルシウム感受性を与え、アクチンとミオシンの結合を調節する。トロポニンとトロポミオシンの1対1の複合体は活性トロポミオシンとよばれ、これに7倍のアクチンが加わると細い筋フィラメントの組成になる。トロポニンはアクトミオシンATPアーゼ活性に、Ca²⁺感受性を与えるものとして江橋節郎(えばしせつろう)（1922―2006）・文子夫妻によって発見、単離された（1964）。分子量約7万5000のタンパク質でT、I、Cの三つのサブユニットからできている。なお、トロポとはギリシア語の変化、屈折を意味するトロポスからきた接頭語である。

［野村晃司］

『新井健一編『水産動物筋肉タンパク質の比較生化学』（1989・恒星社厚生閣）』▽『日本水産学会監修、西田清義編『魚貝類筋肉タンパク質――その構造と機能』（1999・恒星社厚生閣）』

[参照項目] | アクチン | アクトミオシン | ATPアーゼ | 筋肉 | タンパク質 | ミオシン

筋肉の構造

出典　小学館　日本大百科全書(ニッポニカ)

ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典

トロポミオシン
tropomyosin

筋肉を構成する蛋白質の一つで，筋原繊維に含まれている蛋白質 (ミオシンとアクチン) のうち，アクチンのフィラメントの軸になっている。イギリスの K.ベイリーが発見し (1946) ，江橋節郎が生理的機能を解明した (65) 。筋収縮の口火となるトロポニンCはトロポミオシンに直接結合している。

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