翻訳|collagen
動物の骨、軟骨、腱(けん)、皮膚などを構成するタンパク質で、Ⅰ~ⅩⅨ型の19種を含む28種の存在が知られている。それぞれ分布や機能が異なるが、このうちⅠ~Ⅳ型が主要な型である。Ⅰ型は皮膚、腱、骨に、Ⅱ型は軟骨、硝子体、Ⅲ型は皮膚、肺、脈管系など、Ⅳ型は基底膜に存在する。コラーゲンは硬タンパク質(アルブミノイド)の一つであるが、ケラチンと異なり伸展性に乏しく、繊維状で存在して構造上の連続体をつくり、細胞相互で組織を形成するのを助ける。脊椎(せきつい)動物中もっとも多く含まれるタンパク質で、全体の約3分の1を占める。分子量約30万。水、希酸、希アルカリ、有機溶媒などに不溶。水、希酸、希アルカリで長時間煮沸すると、可溶性の誘導タンパク質ゼラチン(膠(にかわ))に変性する。このため、膠原質(こうげんしつ)ともよばれる。構成アミノ酸はプロリン、ヒドロキシプロリン、グリシンが多く、含硫アミノ酸が少ない。なかでも一般のタンパク質には存在しないヒドロキシプロリンを約10%も含むことが特徴である。通常のプロテアーゼによって分解されにくく、コラーゲンに特異的なコラゲナーゼによって分解される。コラーゲン分子は3本の同種あるいは異種のポリペプチド鎖よりなる。これらのポリペプチド鎖が左巻きの螺旋(らせん)状になり、さらにこれが3本集まって右巻きの螺旋状に織り合わされてできた三重螺旋構造をとっている。この三重螺旋部分には3残基ごとにグリシンが存在し、(Gly-X-Y)nの繰り返し構造がみられるが、プロリンはXまたはYに、ヒドロキシプロリンはYに入る。電子顕微鏡下では横紋構造に見える。各結合組織の機能により異なった配列の仕方がみられ、腱(けん)では平行な束として配列し、非常に強固な構造をとっており、皮膚では織り合わされた網をつくって、これが何層にも重なっている。このような構造タンパク質(生体内で構造・形態などを形成・保持するタンパク質)としての機能のほかに、細胞外マトリックスの主成分として細胞の接着および細胞の増殖や分化などに関与している。コラーゲンの異常による疾患には、骨形成不全症、エーラス‐ダンロス症候群(関節や皮膚の異常)およびメンケス症候群(ねじれた毛髪、成長遅延)がある。
[飯島道子]
『久保木芳徳他著『次世代タンパク質コラーゲン――動物の起源の謎からバイオオーガンまで』(1986・講談社)』▽『松永是・本宮達也編著『おもしろいバイオ新素材のはなし』(1990・日刊工業新聞社)』▽『林利彦著『人の体は再生できるか――コラーゲンからさぐる細胞の設計・組立のメカニズム』(1991・マグロウヒル出版)』▽『竹市雅俊・宮坂昌之編『細胞接着分子――その生体機能の全貌』(1996・東京化学同人)』▽『日本水産学会監修、木村茂編著『魚介類の細胞外マトリックス』(1997・恒星社厚生閣)』▽『藤本大三郎著『コラーゲンの秘密に迫る――食品・化粧品からバイオマテリアルまで』(1998・裳華房)』▽『宮本武明他編『21世紀の天然・生体高分子材料』(1998・シーエムシー)』▽『藤本大三郎著『コラーゲン物語』(1999・東京化学同人)』▽『日本水産学会監修、西田清義編『魚貝類筋肉タンパク質――その機構と機能』(1999・恒星社厚生閣)』▽『藤本大三郎著『図解雑学 老化のしくみと寿命』(2001・ナツメ社)』▽『鈴木喜隆・高橋幸則編著『食の科学――水産食品を中心にして』(2001・成山堂書店)』▽『日本水産学会監修、関伸夫・伊藤慶明編『かまぼこの足形成――魚介肉構成タンパク質と酵素の役割』(2001・恒星社厚生閣)』▽『松永政司・宇住晃治監修『コラーゲンが導く驚異の核酸バランス』(2002・サクセスマーケティング)』▽『白井邦郎著『コラーゲンと美容・健康を語る』(2002・樹芸書房)』▽『R・K・マレー他著、上代淑人・清水孝雄監訳『ハーパー生化学』原書28版(2011・丸善)』▽『林泰史著『骨の健康学』(岩波新書)』
動物の結合繊維を構成する繊維状タンパク質.皮膚,骨,腱,結締組織などに存在し,動物体の構造を保つタンパク質で,腔腸動物から脊椎動物まで広く分布する.ただし,節足動物ではキチンがコラーゲンのはたらきをしている.分子量3×105,直径1.5 nm,長さ280 nm の棒状分子で,3本のペプチド鎖がコラーゲンらせんと称される特殊ならせん構造をとっている.この構造はペプチド鎖がほとんど伸び切った状態で,アミノ酸残基当たり0.29 nm ピッチの左巻きのらせんを形成し,3.3残基で1回転する.この左巻きらせんが3本集合し,軽く右まわりによれたらせん構造である.アミノ酸組成ではシスチン,システイン,トリプトファンを含まずプロリン,ヒドロキシプロリンの合計が全アミノ酸組成の1/3を占め,またグリシンが1/3を占める.プロリンの含有量が多いこと,またヒドロキシプロリン,ヒドロキシリシンを含有することが特徴である.[別用語参照]ゼラチン,αヘリックス
出典 森北出版「化学辞典(第2版)」化学辞典 第2版について 情報
硬タンパク質の一種で無脊椎,脊椎動物をとわず多細胞動物に広く分布し,量的にも最も多く見いだされるタンパク質である。哺乳類では全タンパク質の約1/4をしめる。動物の結合組織を構築している主要な繊維状要素。張力に対してたいへん強いので,腱や靱帯で力を損失することなく伝達するのにつごうがよい。
熱湯処理で徐々に溶けて水に可溶性のゼラチンに変わる。動物の成長とともに分子間に橋かけ構造が生じ不溶性になる。コラーゲンの基本的な構造単位は分子量約30万のトロポコラーゲンである。この分子は3本のペプチド鎖から成り,それらがより合わさって3本鎖右巻き超らせんを構成している。トロポコラーゲン分子が会合してコラーゲン繊維(膠原繊維)を形成するが,各分子は軸方向に1/4ずつずれて配列し,その結果640Å間隔の独特の縞模様を形成する。アミノ酸組成はグリシン,プロリン,ハイドロキシプロリンが多く,含硫アミノ酸が少ない。
執筆者:宝谷 紘一
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出典 ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典について 情報
(垂水雄二 科学ジャーナリスト / 2007年)
出典 (株)朝日新聞出版発行「知恵蔵」知恵蔵について 情報
出典 抜け毛・薄毛対策サイト「ふさふさネット」毛髪用語集について 情報
…糖鎖は各種の単糖の配列の違いによって,生物種や細胞種の違いをよく表している。動物細胞は,細胞が合成し分泌したタンパク質であるコラーゲンcollagen,フィブロネクチンfibronectin,ラミンlaminなどによって覆われ,また,これらのタンパク質は細胞膜と相互作用することによって細胞の形態や機能に影響を与えている。ラミンはコネクチンconnectinを介して細胞表層のアクチン繊維と結合でき,フィブロネクチンは細胞膜を貫く結合タンパク質を介してアクチン繊維と結合でき,結果として,細胞骨格と連動しうる構造になっている。…
…真皮,腱,靱帯などはこの繊維の集束である。その成分はコラーゲンで,これはグリシン,プロリン,ヒドロキシプロリンを豊富に含む。1本の膠原繊維は膠原原繊維と呼ばれる無数の細い繊維の集まりであり,これはさらに細い幅500~1000Åの膠原細繊維の集まりからなる。…
…植物界では硬タンパク質の代りにセルロース類が同じ役割をしているものと考えられている。 例としては骨,皮,腱などに含まれているコラーゲン,靱帯や動脈などの成分であるエラスチン,毛髪,羽毛などのケラチン,絹のフィブロイン,カイメンのスポンジ(海綿質)などが知られている。不溶性の原因はコラーゲンの場合には年齢とともに生ずる分子間の橋かけ結合であり,エラスチンの場合には分子内の橋かけ結合によるものと考えられている。…
…プロテオグリカンは主として細胞間の基質として存在するが,その場合プロテオグリカン分子は,直鎖状のヒアルロン酸を軸にムカデの足状に集合し,プロテオグリカン集合体となる。プロテオグリカン集合体はさらにコラーゲン繊維と相互作用して網目構造を作っている。プロテオグリカン集合体とコラーゲンを結びつけているのはフィブロネクチンと呼ばれる糖タンパク質である。…
…糖鎖は各種の単糖の配列の違いによって,生物種や細胞種の違いをよく表している。動物細胞は,細胞が合成し分泌したタンパク質であるコラーゲンcollagen,フィブロネクチンfibronectin,ラミンlaminなどによって覆われ,また,これらのタンパク質は細胞膜と相互作用することによって細胞の形態や機能に影響を与えている。ラミンはコネクチンconnectinを介して細胞表層のアクチン繊維と結合でき,フィブロネクチンは細胞膜を貫く結合タンパク質を介してアクチン繊維と結合でき,結果として,細胞骨格と連動しうる構造になっている。…
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[真皮]
真皮胎生期の中胚葉に由来する結合組織のうちで,とくに繊維性要素が豊富な皮膚深層部分をいう。真皮をつくるじょうぶな繊維性結合組織(ヒトでは厚さ2~8mm)の大部分をなすものは,コラーゲンと呼ばれるタンパク質を主成分とする膠原繊維である。この繊維には,引っ張り力に抗して容易に長さを増さないという性質がある。…
※「コラーゲン」について言及している用語解説の一部を掲載しています。
出典|株式会社平凡社「世界大百科事典(旧版)」
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