日本大百科全書(ニッポニカ) の解説
フランク（Joachim Frank）
ふらんく
Joachim Frank
（1940― ）
アメリカの生物物理学者。ドイツのジーゲン生まれ。1963年ドイツのフライブルク大学卒業後、1970年ミュンヘン工科大学で博士号取得。カリフォルニア工科大学バークレー校での博士研究員、ドイツのマックス・プランク研究所研究員などを経て1997年、ニューヨーク州立大学オルバニー校教授、1998年からハワーズ・ヒューズ医学研究所研究員、2008年からコロンビア大学生化学・分子生物物理学科、生物科学科教授。
1975年以降、イギリスの分子生物学者リチャード・ヘンダーソンによって電子顕微鏡でタンパク質などの生体分子を破壊することなく観察することが可能になったが、観察の対象が結晶構造などきれいに並んでいる場合に限られていた。実際の生体分子は液体中にランダムな方向に向いており、これが電子顕微鏡での観察をむずかしくしていた。この問題を数学的な手法を駆使して解決したのがフランクである。1981年、さまざまな方向から撮影された分子の画像を整理し、コンピュータで重ね合わせることで高解像度の三次元（3D）画像を得る計算プログラム（アルゴリズム）を開発した。この手法は単粒子再構成法（single particle analysis：SPA）という画像解析技術で、この成功がクライオ（極低温）電子顕微鏡開発の基盤となった。フランクは、1991年にスイスの生物物理学者デュボシェの開発した凍結法を使い、クライオ電子顕微鏡でリボソームの三次元構造を解明することに成功した。解像度は40オングストローム（100万分の4ミリメートル）で低かったが、科学界には大きなインパクトとなった。その後もプログラムなどの改良を続け、現在は原子レベルの観察が可能となり、X線結晶解析に劣らないレベルに引き上げることに貢献した。
2014年ベンジャミン・フランクリン・メダル、2017年ワイリー賞。同年「タンパク質などの生体分子の構造を高解像度でとらえるクライオ電子顕微鏡の開発」に貢献した業績で、リチャード・ヘンダーソン、ジャック・デュボシェとノーベル化学賞を共同受賞した。
［玉村 治 2018年2月16日］